Esquema de las enzimas

Las enzimas son biocatalizadores, es decir, los catalizadores de las reacciones biológicas. Al rebajar la energía de activación, aumenta la velocidad de la reacción y la aceleran. La velocidad de reacción se mide por la cantidad de producto que se toma por unidad de tiempo.

Todas las enzimas, excepto las riboenzimas, son proteínas globulares. En la cadena polipéptida de una enzima se distinguen tres tipos de aminoácidos: los estructurales, los de fijación y los catalizadores.

Las enzimas son solubles en agua, por lo que se difunden bien en los líquidos internos de los organismos, y pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior d la célula donde se han formado, o extracelular, en la zona dónde se segregan, como sucede con las enzimas digestivas.

Las riboenzimas son ARN que cataliza la pérdida o la ganancia de nucleótidos, sin consumirse ellos mismos.

Las enzimas cumplen las dos características propias de los catalizadores:

• Aceleran la reacción: se puede conseguir el mismo producto en menos tiempo.
• No se consumen durante la reacción: al finalizar la reacción, la cantidad de enzimas es la misma que al principio.

Las enzimas se diferencian de los catalizadores no biológicos en :

• Alta especificidad: actúan con una sola reacción.
• Actúan siempre a la temperatura del ser vivo
• Alta actividad: algunas consiguen aumentar la velocidad de reacción en más d un millón de veces, mucho más que los catalizadores no biológicos.
• Masa molecular muy elevada.

las enzimas no son activas hasta que no actúan sobre ellas oras enzimas o iones, proenzimas.

Algunas enzimas pueden presentar isoenzimas, que son formas moleculares diferentes a las enzimas pero que catalizan las mismas reacción química. Las isoenzimas son activas para la misma célula que la enzima pero en otras etapas de la vida o para células similares pero de otros órganos.

Las enzimas, se pueden clasificar según su estructura en dos tipos:

• Enzimas estrictamente proteicas: solo contienen cadenas polipeptídicas
• Holoenzimas: constituidas por una formación polipeptídica denominada apoenzima y pr una fracción polipeptídica, denominada cofactor.
• Cofactores inorgánicos: son iones metálicos, se encuentran en pequeñas cantidades.
• Coenzimas: las  más importantes son el ATP, NAD, NADP, FAD y la coenzima        acetil-COA.

Cuando los cofactores se encuentran unidos fuertemente, se denominan grupos proteicos.

Dependiendo del número de sustratos que se unen a ella se pueden clasificar en dos tipos:

• Reacciones con un solo sustrato: la enzima se fija al sustrato por adsorción. Al finalizar l reacción se libera la enzima intacta y el producto.
• Reacción con dos sustratos: la enzima atrae a las moléculas reaccionantes hacia su superfície, por adsorción, de forma que las posibilidad de encentro entre ellas aumnenta. En consecuéncia la reacción se produce más rápidamente. una vez realiada la trjansformación, se libera rápidamente de ellos para volver a actuar. En ocasiones atraen primero a los sustratos, que se desprenden de la enzima menos una parte. Luego, atrae al segundo sustrato, que se une a la parte fijada del primer sustrato. Este mecanismo se denomina, ping-pong.

La región de la enzima que se une al sustrato se denomina centro activo, estos presentas las diferentes características:

• Constituyen una parte muy pequeña del volumen de una enzima
• Tiene una esttuctura tridimensionas
• Están formados por aminoácidos
• De fijación establecen enlaces débiles con el sustrato y se fijan a él.
• Catalizadores: que establecen enlaces débiles o fuertes, con els ustrato y provocan la ruptura de alguno de los enlaces.
• Los radicales de algunos de estos aminoácidos presentan afinidad química por el sustrato.

La especificidad de las moléculas puede ser:

• Absoluta: la enzima tan solo actúa sobre un sustrato
• Especificidad de grupo: las enzimas reconocen un determinado grupo de moléculas.
• Especificidad de clase: la situación de la enzima depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula

Los distintos tipos de factores que afectan a la actividad enzimática son:

• La temperatura: existe una temperatura optima para cada enzima. Si continúa calentandose llega a una temperatura en la que la enzima se desnaturaliza.
• pH: el pH óptimo, en el cual la enzima presenta la máxima eficacia.
• Inhibidores: son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o bien impiden completamente su actuación.

Tipos de inihibiciones: Irreversible, irreversible competitiva, no competitiva o reversible acompetitiva.

También dentro de las vitaminas se encuentran que también las hay con función de coenzima

Las vitaminas liposolubles: Vitamina A, D, E, K.

Vitaminas hidrosolunles: las del complejo B y la vitamina C.

Las enzimas se pedn clasioficar en 

• Oxidoreductasa: catalizan las reacciones de oxidación.
• Transferasas: transfieren radicales de un sustrato a otro.
• Hidrolasas: rompen enlaces con la adición de una molécula de agua
• Liasas: separan grupos con intervenciones de agua
• Isomerasas: catalizan reacciones de cambio de posición de algún grupo
• Ligasas y sintetasas: catalizan la unión de moléculas o grupos.